Aminokwasy białkowe
Aminokwasy białkowe to związki chemiczne, które tworzą białka, łącząc się ze sobą poprzez wiązanie peptydowe. Klasyfikowane są jako α-aminokwasy, ponieważ ich grupa aminowa jest połączona z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu, w sąsiedztwie grupy karboksylowej. Wyjątkiem jest glicyna, która jest achiralna. Pozostałe aminokwasy są optycznie czynne i mają konfigurację L, co oznacza, że grupa aminowa znajduje się po lewej stronie w projekcji Fischera.
Wyróżnia się zazwyczaj 20 podstawowych (kanonicznych) aminokwasów białkowych, które są kodowane przez kodony. Niektóre źródła dodatkowo wymieniają selenometioninę, selenocysteinę oraz pirolizynę. Selenocysteina jest aminokwasem niekanonicznym, który wbudowuje się do białek w trakcie translacji i nie powstaje na drodze modyfikacji potranslacyjnych. W wyniku modyfikacji łańcuchów bocznych podczas translacji powstają takie związki jak cystyna, hydroksylizyna oraz hydroksyprolina. Istnieje kilka teorii wyjaśniających, dlaczego te konkretne 20 aminokwasów zostało wybranych w procesie ewolucji. W przypadku niektórych z nich, jak ornityna i homoseryna, znane są konkretne przyczyny, ponieważ ich cyklizacja zaburza strukturę łańcucha głównego, co prowadzi do powstawania białek o krótkim okresie półtrwania. Innym powodem może być bliskie podobieństwo strukturalne, które sprawia, że niektóre aminokwasy mogą być omyłkowo włączane do białek, co w przypadku kanawaniny, będącej analogiem argininy, czyni ją toksyczną.
Ze względu na zdolność organizmu do syntezowania tych związków, aminokwasy dzieli się na endogenne i egzogenne.
D-Aminokwasy
Choć w przyrodzie dominują L-aminokwasy, można spotkać także ich enancjomery o konfiguracji D. Występują one naturalnie, na przykład w mikroorganizmach, roślinach oraz bezkręgowcach morskich. Powstają również podczas obróbki żywności, w wyniku racemizacji L-aminokwasów. Białka z resztami D-aminokwasowymi charakteryzują się gorszą strawnością i niższą wartością odżywczą. Aktywność biologiczna D-aminokwasów różni się od ich L-odpowiedników; niektóre z nich mogą mieć korzystny wpływ na organizm ludzki, podczas gdy inne mogą być szkodliwe.
Podstawowe aminokwasy białkowe
Poniżej znajduje się tabela z nazwami, skrótami, podstawowymi informacjami oraz właściwościami fizykochemicznymi dla 20 standardowych aminokwasów.
* Masa cząsteczkowa jest obliczana na podstawie średniej ważonej, uwzględniającej procentowe występowanie izotopu danego pierwiastka w przyrodzie. Tworzenie wiązania peptydowego prowadzi do zmniejszenia masy łańcucha polipeptydowego o jedną cząsteczkę wody (czyli o 18,01524 Da).
Ekspresja genetyczna
* UAG koduje zazwyczaj kodon stopu (amber), ale w niektórych bakteriach i archeonach może prowadzić do wstawienia pirolizyny. UGA z kolei normalnie koduje kodon stopu (opal), jednak w niektórych bakteriach i archeonach skutkuje wprowadzeniem selenocysteiny. † Kodony stopu zwykle nie kodują aminokwasów i są dodawane dla kompletności kodu genetycznego. †† Kodony UAG i UGA nie zawsze działają jako kodony stopu (patrz wyżej). Częstotliwość aminokwasów określono na podstawie średnich danych z proteomów (135 archeonów, 3775 bakterii, 614 eukariontów) oraz białek ludzkich (21006 białek).
Produkcja przemysłowa
W 2005 roku roczna światowa produkcja podstawowych aminokwasów i ich soli wyniosła około 3,3 miliona ton, z czego około 95% stanowiła produkcja trzech z nich – kwasu glutaminowego i jego soli (głównie glutaminianu sodu), DL-metioniny oraz lizyny (najczęściej w postaci chlorowodorku).
