Aminokwasy
Aminokwasy, znane również jako kwasy aminowe (skrót aa lub AA, od ang. amino acids) to grupa organicznych związków chemicznych, które zawierają zasadową grupę aminową oraz grupę karboksylową (−COOH) lub bardziej ogólnie, dowolną grupę kwasową.
Przykładem aminokwasu z grupą sulfonową (−SO3H) jest tauryna (kwas 2-aminoetanosulfonowy), natomiast zawierającym grupę fosfonową (−C−PO3H2) jest ciliatyna (kwas 2-aminoetanofosfonowy).
Grupa aminowa może mieć różne rangi: może być pierwszorzędowa (−NH2), drugorzędowa (−NHR), trzeciorzędowa (−NR2) lub czwartorzędowa amoniowa (−NR+3). Aminokwasy z czwartorzędową grupą amoniową to związki klasy betain, a ich przykładem jest N,N,N-trimetyloglicyna (betaina), o wzorze (CH3)3N+CH2COO−.
W związku z tym, że aminokwasy zawierają zarówno grupę kwasową, jak i zasadową, zachodzi w nich wewnątrzcząsteczkowa reakcja kwas–zasada, co sprawia, że istnieją głównie w postaci jonów obojnaczych. Jony obojnacze aminokwasów funkcjonują jako rodzaj soli wewnętrznych (amfolitów), co nadaje im wiele właściwości typowych dla soli: są substancjami krystalicznymi o wysokich temperaturach topnienia, mają duże momenty dipolowe oraz są rozpuszczalne w wodzie, ale nie rozpuszczają się w węglowodorach.
Kryteria podziału aminokwasów
Aminokwasy karboksylowe można klasyfikować na:
- naturalne
- białkowe
- pierwszorzędowe (standardowe, kodowane) – 20 (lub 21, włączając selenocysteinę) aminokwasów, które są substratami w rybosomalnej syntezie białka
- endogenne
- egzogenne
- drugorzędowe – powstające w wyniku potranslacyjnej modyfikacji (np. 4-hydroksyprolina)
- trzeciorzędowe – powstające w wyniku postranslacyjnej modyfikacji, prowadzącej do utworzenia niepeptydowych wiązań kowalencyjnych pomiędzy resztami aminokwasów w białku, na przykład cystyna
- niebiałkowe (np. kwas γ-aminomasłowy (GABA))
- syntetyczne (np. β-metylofenyloalanina)
Pod kątem chemicznej budowy, aminokwasy karboksylowe można dzielić według:
- położenia grupy aminowej względem grupy karboksylowej: α, β, γ, δ i ε-aminokwasy; litera grecka wskazuje położenie grupy aminowej przy danym atomie węgla w łańcuchu głównym kwasu karboksylowego. W α-aminokwasach obie grupy funkcyjne znajdują się przy tym samym atomie węgla (α).
- polarności łańcucha bocznego, w przypadku standardowych aminokwasów:
- z niepolarnym łańcuchem bocznym (glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, prolina, fenyloalanina, tryptofan)
- z polarnym łańcuchem bocznym, ale bez formalnego ładunku (seryna, treonina, asparagina, glutamina, tyrozyna, cysteina)
- z polarnym łańcuchem bocznym, mające formalny ładunek w fizjologicznym zakresie pH:
- z ładunkiem dodatnim (lizyna, arginina, histydyna)
- z ładunkiem ujemnym (kwas asparaginowy, kwas glutaminowy)
Aminokwasy naturalne
W skład białek wszystkich organizmów żywych wchodzi głównie 20 aminokwasów, będących α-aminokwasami, które zawierają asymetryczny atom węgla o konfiguracji L (z wyjątkiem achiralnej glicyny). W skład łańcucha bocznego (R) mogą wchodzić pierścienie aromatyczne, łańcuchy alifatyczne, siarka (grupa tiolowa lub tioeterowa), grupy wodorotlenowe, dodatkowe grupy aminowe lub karboksylowe. Aminokwasy są podstawowymi jednostkami budulcowymi peptydów i białek, zazwyczaj rozpuszczają się w wodzie i w warunkach fizjologicznego pH występują w formie jonowej.
Rodzaj reszt aminokwasowych oraz ich kolejność w łańcuchu polipeptydowym (sekwencja) zależy od kodu genetycznego zapisanego w DNA. Kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym są połączone wiązaniami peptydowymi.
